Carboxypeptidase de recombinação B, ≥170 USP units/mg pro.

Carboxypeptidase de recombinação B ≥170 USP units/mg pro.

Carboxypeptidase de recombinação B

Descrição

O Carboxypeptidase B pancreático ou do tecido (CPB), uma enzima chave envolvida na conversão da insulina e altamente específica para extirpar o C-terminal Lys e os resíduos de Arg dos peptides e das proteínas, foram expressados em de nível elevado e refinados de uma tensão de recombinação dos pastoris de Pichia. Um cDNA que contém o pro-Carboxypeptidase pancreático suíno B (proCPB) fundiu aos Saccharomyces Cerevisiae que o sinal alfa da secreção do fator foi clonado no vetor de pPIC3K sob o controle do promotor dos pastoris AOX1 do P. Após 72 h do crescimento no metanol, o procarboxypeptidase B acumulou até 320 magnésio L−1, representando 70% de proteínas totais no supernatant da cultura. Um único processo por etapas da purificação da troca iônica com Q-Sepharose em concentrações crescentes de acetato de amônio permitiu uma recuperação do procarboxypeptidase B de 65% em uma única fração.  O Carboxypeptidase de recombinação B é expressado em Escherichia Coli e refinado pela cromatografia líquida de alta pressão. Não há nenhum traço da outra atividade da enzima (tal como o carboxypeptidase A e a quimotripsina). Nenhum inibidor de protease tal como PMSF esta presente na preparação.

Formulário físico: Liofilizado de 20 milímetros Tris, milímetro do NaCl do pH 8,0 + 50.

Vantagens

Origem animal livre: O carboxypeptidase de recombinação B de YaxinBio pertence ao nível 3 de AOF, elimina o risco de presença do vírus, ou todos os outros agentes adventícios potenciais encontrados no carboxypeptitase animal-derivado B

Estabilidade: Um carboxypeptidase de recombinação estéril B liofilizado elimina o risco de contaminação e diminui as possibilidades da perda da atividade em processo do transporte e do armazenamento.

Pureza alta:

1) O carboxypeptidase de recombinação B fornece a atividade específica aumentada e elimina a contaminação das atividades dos proteases encontradas em enzimas extraídas com o mais baixo nível da pureza.

2) Nenhuns outros proteases de contaminação tais como a quimotripsina e o carboxypeptidase A.

3) Menos do que 10ppm do trypsin de recombinação.

Reconstituição

Centrifugue o tubo de ensaio antes da abertura. Reconstituir na água a uma concentração de 0.1-1.0 mg/mL. Faça não o redemoinho. Esta solução pode ser armazenada em 2-8°C para até 1 semana. Para armazenamento prolongado, recomenda-se diluir-se mais em um amortecedor que contém uma proteína de portador (exemplo 0,1% BSA) e a loja em partes alíquota de trabalho em -20°C a -80°C.
 

CARACTERÍSTICAS PRINCIPAIS

Fonte   Escherichia Coli de recombinação

Aparência   Pó branco ou fora branco, ou amarelado

Atividade específica   ≥170 units/mg pro.

Pureza (SDS-PAGE)    Única faixa principal

Peso molecular (SDS-PAGE)   kDa 33.8±3.4

Pó liofilizado do formulário físico

Biochem/ações do physiol

Os Proteases (igualmente chamou enzimas Proteolytic, Peptidases, ou protease) são as enzimas que hydrolyze as ligações do amido dentro das proteínas ou dos peptides. O carboxypeptidase-b fende sequencialmente o terminal K de C e os resíduos de R. O carboxypeptidase-b de recombinação do rato é uma proteína do kDa 35,1 que consiste em 307 ácidos aminados.